Работа убедительно демонстрирует, что переход дипальмитоилфосфатидилхолина (DPPC) через температуру фазового перехода в сторону более жидкого состояния способствует стабилизации α-спиральной конформации Aβ42, тогда как в упорядоченной гелевой фазе доминирует β-структура. Эти результаты имеют фундаментальное значение для понимания того, как физические параметры мембраны — в частности температура — модулируют конформационное равновесие амилоидного пептида, что приближает исследователей к расшифровке ранних молекулярных событий, лежащих в основе нейродегенеративных патологий.
