Семинар сектора Рамановской спектроскопии

28.06.2024 11:00 Конференц-зал корпуса 119 (3-й этаж)

"Анализ конформационной динамики пептитда Aβ-42 в миметиках липидных мембран: спектроскопическое и атомистическое исследование"

Исави Хеба Ахмед (Сектор Рамановской спектросокпии, ЛНФ; Каирский университет, Египет)

Целью нашего исследования является рассмотрение современных научных проблем, связанных с изучением сложных механизмов, лежащих в основе нейродегенеративных заболеваний, в частности болезни Альцгеймера (БА). В центре нашего эксперимента - ключевые взаимодействия между пептидами и липидами, незначительные нарушения в которых, согласно предположениям, связаны с патогенезом ряда заболеваний. В частности, считается, что неправильное сворачивание и агрегация пептидов в мембране в значительной степени способствуют возникновению и прогрессированию болезни Альцгеймера (БА). В этой связи, понимание взаимодействия между Aβ и клеточными структурами имеет решающее значение для раннего выявления и профилактики болезни Альцгеймера.
В данном исследовании был провели комплексный анализ рамановской спектроскопии с целью изучения конформационной динамики пептида Aβ42 в водной среде и внутри липидных мембранных миметиков, таких как липосомы и липодиски. Полученные нами данные свидетельствуют о том, что в липосомах преобладает α-спиральная вторичная структура пептида. В то время как в липодисках пептид Aβ42 принимает конформацию β-поворота/произвольной спирали, что стало неожиданным наблюдением. Результаты рамановского исследования показали, что пептиды Aβ42, представленные в липосомах, сохраняют свою нативную форму, в отличие от липодисков. Сополимер воздействует на липидный бислой, изменяя его конформацию и не позволяя пептиду сохранять свою первоначальную структуру.
Для подтверждения экспериментальных данных мы использовали такие методы моделирования, как молекулярная динамика (МД) и теория функционала плотности (ТФП), которые показали твердое соответствие с результатами рамановской спектроскопии. Этот интегративный подход расширяет наше понимание конформационного поведения Aβ42 в различных липидных средах и открывает значимые перспективы для изучения молекулярных основ болезни Альцгеймера.